29 de octubre de 2020
28 de septiembre de 2020

Un nuevo 'cóctel' de enzimas que comen plástico consigue digerirlo seis veces más rápido

MADRID, 28 Sep. (EUROPA PRESS) -

El equipo de investigadores de Reino Unido y Estados Unidos que rediseñaron la enzima PETasa que se alimenta de plástico han creado ahora un 'cóctel' de enzimas que puede digerir el plástico hasta seis veces más rápido, según publican en la revista 'Proceedings of the National Academy of Sciences'.

Han combinado una segunda enzima, que se encuentra en la misma bacteria que habita en la basura y que se alimenta de una dieta de botellas de plástico, con PETasa para acelerar la descomposición del plástico.

La PETasa descompone el tereftalato de polietileno (PET) en sus componentes básicos, creando una oportunidad para reciclar el plástico infinitamente y reducir la contaminación plástica y los gases de efecto invernadero que impulsan el cambio climático.

El PET es el termoplástico más común, utilizado para fabricar botellas de bebidas de un solo uso, ropa y alfombras, y tarda cientos de años en degradarse en el medio ambiente, pero la PETasa puede acortar este tiempo a días.

El descubrimiento inicial abrió la perspectiva de una revolución en el reciclaje de plástico, creando una posible solución de bajo consumo energético para abordar los residuos plásticos. El equipo diseñó la enzima PETasa natural en el laboratorio para que sea un 20 por ciento más rápida en la descomposición del PET.

Ahora, el mismo equipo ha combinado PETasa y su 'socia', una segunda enzima llamada MHETasa, para generar mejoras mucho mayores: simplemente mezclando PETasa con MHETasa se duplica la velocidad de degradación del PET, y diseñando una conexión entre las dos enzimas para crear una "superenzima", aumentó esta actividad tres veces más.

El equipo fue codirigido por los científicos que diseñaron la PETasa, el profesor John McGeehan, director del Centro de Innovación Enzimática (CEI) de la Universidad de Portsmouth, y el doctor Gregg Beckham, investigador principal del Laboratorio Nacional de Energía Renovable (NREL) de Estados Unidos.

"Gregg y yo estábamos charlando sobre cómo la PETasa ataca la superficie de los plásticos y la MHETasa acorta las cosas aún más, por lo que parecía natural ver si podíamos usarlos juntos, imitando lo que sucede en la naturaleza --recuerda el profesor McGeehan--. Nuestros primeros experimentos demostraron que de hecho funcionaban mejor juntos, así que decidimos intentar vincularlos físicamente, como dos Pac-men unidos por un trozo de cuerda".

"Se necesitó mucho trabajo a ambos lados del Atlántico, pero valió la pena el esfuerzo --reconoce--. Nos encantó ver que nuestra nueva enzima quimérica es hasta tres veces más rápida que las enzimas separadas que evolucionan naturalmente, lo que abre nuevas vías para más mejoras".

El descubrimiento original de la enzima PETasa anunció la primera esperanza de que una solución al problema global de la contaminación plástica podría estar al alcance, aunque la PETasa por sí sola aún no es lo suficientemente rápido como para hacer que el proceso sea comercialmente viable para manejar las toneladas de botellas PET desechadas que ensucian el planeta.

Combinarlo con una segunda enzima, y descubrir que juntos funcionan aún más rápido, significa que se ha dado otro salto hacia la búsqueda de una solución a los desechos plásticos.

PETasa y la nueva combinación MHETasa-PETasa funcionan al digerir el plástico PET, devolviéndolo a sus componentes originales. Esto permite que los plásticos se fabriquen y reutilicen sin cesar, lo que reduce nuestra dependencia de recursos fósiles como el petróleo y el gas.

El profesor McGeehan utilizó Diamond Light Source, en Oxfordshire, un sincrotrón que utiliza intensos haces de rayos X 10 mil millones de veces más brillantes que el Sol para actuar como un microscopio lo suficientemente potente como para ver átomos individuales. Esto permitió al equipo resolver la estructura 3D de la enzima MHETasa, dándoles los planos moleculares para comenzar a diseñar un sistema enzimático más rápido.

La nueva investigación combinó enfoques estructurales, computacionales, bioquímicos y bioinformáticos para revelar conocimientos moleculares sobre su estructura y cómo funciona. El estudio fue un gran esfuerzo de equipo que involucró a científicos en todos los niveles de sus carreras.

El Centro de Innovación de Enzimas toma enzimas del entorno natural y, utilizando biología sintética, las adapta para crear nuevas enzimas para la industria.

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